ATP sintase reforça o 'Argumento a partir do design'

Um motor dentro de outro motor (Salvador Daqui em NightCafé Studio)

por Fazale Rana

27 de abril de 2011

Adoro ler as peças de Shakespeare e vê-las encenadas. Uma das coisas que me fascinam no trabalho do Bardo é seu uso de recursos dramáticos como uma "peça dentro de uma peça". Ele efetivamente empregou essa técnica tanto em Sonho de uma Noite de Verão quanto em Hamlet como uma forma de avançar o enredo, com cada apresentação simulada servindo como um espelho para os eventos e os temas da peça principal.

Pesquisadores descobriram recentemente o equivalente bioquímico de uma peça dentro de uma peça (...) para a enzima F₀-F₁ ATP sintase. [1] Essa descoberta efetivamente fornece iluminações importantes sobre a maneira como essa enzima funciona. Ela também ajuda a avançar o caso do design inteligente.

F₀-F₁ ATP Sintase

O reconhecimento de que muitos complexos de proteínas funcionam como máquinas de nível molecular é um dos avanços mais notáveis na bioquímica durante a última parte do século XX.

Cam = came / Stator = estator / Turbine = turbina
Imagem de Reasons to Believe

Um desses sistemas é o complexo proteico F₀-F₁ ATP sintase. Como aponto em The Cell's Design, esse motor rotativo, encontrado em toda a natureza, desempenha um papel central na coleta de energia para uso celular. A F₀-F₁ ATP sintase se associa às membranas celulares. A porção F₁ do complexo tem formato de cogumelo e se estende acima da superfície da membrana. O "botão" do cogumelo corresponde literalmente a uma turbina de motor. A turbina F₀-F₁ ATP sintase interage com o rotor do complexo (o "caule" de um cogumelo). O fluxo de íons de hidrogênio carregados positivamente (ou, em alguns casos, íons de sódio) através do componente F₀ embutido na membrana celular impulsiona a rotação do rotor. Uma estrutura proteica em formato de haste, estendendo-se acima da superfície da membrana, serve como um estator. Essa haste proteica interage com a turbina, mantendo-a estacionária enquanto o rotor gira.

A corrente elétrica, fluindo pelos canais do complexo F₀, é transformada em energia mecânica que impulsiona o movimento do rotor. Um came, estendendo-se em um ângulo reto da superfície do rotor, causa deslocamentos da turbina. Esses movimentos de vai e vem são usados para produzir ATP (adenosina trifosfato). A célula usa esse composto como fonte de energia química para impulsionar a operação de processos celulares.

O Motor Interior

Embora os bioquímicos geralmente entendessem a operação dessa enzima, eles não tinham uma compreensão detalhada do mecanismo químico que impulsiona a geração de ATP a partir de ADP (adenosina difosfato) e Pi (uma molécula de fosfato inorgânico) — até agora. Um novo trabalho de cientistas da Suécia revela os detalhes mecanísticos ausentes.

Acontece que a reação química que gera ATP a partir de ADP e Pi ocorre em três locais distintos localizados na porção da turbina do complexo F₁. Especificamente, esses locais residem nas três ranhuras entre as subunidades da turbina. Cada vez que o rotor gira 120°, uma molécula de ATP é feita, com três moléculas desse composto de alta energia geradas para uma rotação completa do rotor.

Os pesquisadores descobriram que o passo de 120° consiste em dois passos compostos de rotações de 90° e 30°, respectivamente. Esses subpassos correspondem a dois estados de transição distintos, pois a ATP é feita de ADP e Pi. Uma vez que esses estados de transição são formados, duas barreiras químicas separadas na ranhura da turbina forçam a reação a avançar, evitando assim a reação reversa. Em outras palavras, a reação é conduzida até a conclusão por um motor browniano, um tipo especial de máquina em escala molecular.

Resumindo: há um motor dentro de uma arquitetura de motor para a F₀-F₁ ATP sintase. O motor rotativo traduz energia elétrica em energia mecânica, erguendo assim a barreira de energia para o motor browniano conduzir a produção de ATP.

ATP Sintase e O Caso do Design Inteligente

É notável notar a similaridade entre a estrutura e a operação geral da ATP sintase e um motor rotativo feito pelo homem. Essa similaridade se estende até mesmo ao motor browniano localizado dentro do motor rotativo da ATP sintase, uma máquina em escala molecular que aciona a produção de ATP.

Os motores brownianos são baseados na catraca browniana, uma máquina conceitual criada em 1912 pelo físico polonês Marian Smoluchowski. Os pesquisadores agora estão explorando o uso de catracas brownianas em nanodispositivos como uma forma de alimentar o movimento controlado na escala molecular. É provocativo pensar que essa tecnologia é parte integrante da F₀-F₁ ATP sintase. Além disso, como observo em The Cell's Design, vários outros sistemas bioquímicos também operam como motores brownianos.

A semelhança gritante entre máquinas feitas pelo homem e motores moleculares revigora o Argumento do relojoeiro de Paley e ajuda a defender que a vida deriva do trabalho de um Criador. No caso da F₀-F₁ ATP sintase, o Argumento do relojoeiro baseado na operação geral desse biomotor é espelhado pelo motor browniano que opera internamente.

Notas de Fim

1. Tamas Beke-Somfai, Per Lincoln e Bengt Norden, “Double-Lock Ratchet Mechanism Revealing the Role of αSER-344 in F₀F₁ ATP Synthase”, Proceedings of the National Academy of Sciences, USA 108 (2011): 4828–33.

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Traduzido de ATP Synthase Ratchets Up the Case for Intelligent Design (RTB)

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