Biogênese de proteínas complexas faz alusão a design inteligente

Imagem gerada por IA (acervo de Lexica)

por Fazale Rana

13 de junho de 2016

Enquanto crescia, tive um amigo chamado Tom, que tinha um irmão mais velho incomum, chamado Tim. Naquela época, Tom e eu realmente admirávamos Tim. Talvez seja por isso que sempre que penso no meu amigo Tom, não consigo deixar de pensar também no Tim. Tom e Tim tornaram-se inseparáveis em minha mente.

TOM e TIM também são inseparáveis no que diz respeito à biogênese das mitocôndrias. Nesse processo, TOM e TIM não são irmãos, mas sim grandes complexos proteicos encontrados nas membranas externa e interna das mitocôndrias. TOM (translocase da membrana externa) e TIM (translocase da membrana interna) funcionam como máquinas biomoleculares que operam em conjunto para importar proteínas recém-fabricadas para as mitocôndrias.

A inseparabilidade de TOM e TIM representa um desafio significativo para a hipótese do endossimbionte – uma ideia fundamental na biologia evolutiva que oferece uma explicação para a origem das organelas, como as mitocôndrias.

Quão Complexo é o Transporte de Proteínas para as Mitocôndrias?

A semelhança entre organelas e bactérias serve como principal linha de evidência para a hipótese do endossimbionte. Por exemplo, as mitocôndrias – que se pensa terem descendido de α-proteobactérias – têm aproximadamente o mesmo tamanho e formato de uma bactéria típica e têm uma estrutura de membrana dupla semelhante aos micróbios gram-negativos. Essas organelas também se dividem de uma forma que lembra as células bacterianas.

Do meu ponto de vista, as semelhanças entre mitocôndrias e α-proteobactérias não são suficientes para estabelecer a validade da hipótese do endossimbionte. Os biólogos evolucionistas também devem explicar como as mitocôndrias se tornaram totalmente integradas nos sistemas metabólicos da célula hospedeira. Embora os bioquímicos estejam descobrindo como funciona o processo de transporte de proteínas, devem também identificar um caminho evolutivo plausível que possa explicar adequadamente a evolução desta operação bioquímica.

Com exceção de proteínas selecionadas, a maioria das proteínas mitocondriais é produzida no citosol da célula e transportada para a mitocôndria. O processo geral de biogênese da proteína mitocondrial consiste em quatro estágios: (1) síntese proteica, (2) direcionamento da proteína para a mitocôndria, (3) transporte da proteína para o lúmen mitocondrial e (4) direcionamento da proteína para seu destino final na organela.

A maquinaria da célula inicialmente produz proteínas mitocondriais como pré-proteínas com uma sequência sinal em uma de suas extremidades (o terminal N). A sequência sinal tem uma estrutura especializada (uma hélice α anfipática) que serve para direcionar as proteínas para as mitocôndrias. Pense na sequência sinal como análoga a uma etiqueta de endereço que informa ao correio onde entregar uma carta. As proteínas receptoras que fazem parte do complexo TOM reconhecem a sequência sinal e transportam a proteína através de um canal dentro do interior do TOM para o espaço intermembrana (a região entre as membranas interna e externa da mitocôndria). Proteínas chamadas de chaperonas mantêm as proteínas mitocondriais desdobradas e estabilizadas durante todo esse processo.

Uma vez no espaço intermembrana (a região entre as membranas externa e interna), dois complexos TIM diferentes (TIM22 e TIM23) trabalham juntos, pegando o “bastão” da proteína do complexo TOM e conduzindo a proteína para o lúmen (ou matriz) das mitocôndrias. Se a proteína permanecer dentro do lúmen (porque é onde ela realiza seu trabalho), então as proteínas chamadas peptidases removem a sequência sinal e a proteína adota a forma tridimensional pretendida.

Se a proteína for incorporada na membrana interna, ela possui uma sequência de direcionamento adicional que é reconhecida por outro complexo proteico denominado OXA. Este conjunto biomolecular insere a proteína na membrana interna.

Se a proteína realizar seu trabalho no espaço intermembranar, o complexo OXA transportará a proteína de volta através da membrana interna. Alternativamente, algumas proteínas destinadas a operar no espaço interno da membrana possuem uma sequência sinal de parada. Estas sequências impedem que os complexos TIM22 e TIM23 o transportem através da membrana interna para o lúmen. Em vez disso, as peptidases no espaço intermembrana removem a sequência sinal, permitindo que a proteína adote sua estrutura operacional.

Finalmente, se a proteína for incorporada na membrana externa, então outro complexo denominado SAM a insere na membrana externa.

O Desafio à Hipótese do Endossimbionte

Cada estágio da biogênese das proteínas mitocondriais envolve múltiplas etapas, cada uma delas realizada por um conjunto de proteínas. Além disso, cada etapa do processo deve ser precisamente integrada às demais etapas. Caso contrário, todo o processo de biogênese das proteínas mitocondriais falhará. Dito de outra forma, cada etapa do processo envolve um aparato bioquímico irredutivelmente complexo que, por sua vez, se integra entre si para formar o processo irredutivelmente complexo de biogênese proteica mitocondrial. Ou seja, a biogênese proteica mitocondrial pode ser caracterizada como um conjunto integrado, hierárquico e de múltiplas camadas de sistemas irredutivelmente complexos.

Para que a biogênese das proteínas mitocondriais emergisse de um ponto de vista evolutivo, vários sistemas bioquímicos tiveram de evoluir simultaneamente e tornarem-se integrados uns com os outros. Por exemplo, uma vez incorporados os genes mitocondriais no genoma do hospedeiro, as sequências de DNA que especificam as sequências sinais tiveram de evoluir e tornar-se precisamente anexadas a cada uma das sequências de DNA mitocondrial. Os complexos TOM, TIM22 e TIM23 tiveram que evoluir simultaneamente para reconhecer proteínas mitocondriais e trabalhar em conjunto para mover proteínas para as mitocôndrias. Além disso, tiveram que surgir acompanhantes que reconhecessem as proteínas mitocondriais e as mantivessem desdobradas durante o processo de transporte. As peptidases de sinal tiveram que evoluir para remover sequências sinais de proteínas mitocondriais com precisão exata. Finalmente, as sequências de parada e as sequências de direcionamento adicionais tiveram que evoluir e se tornarem posicionadas com precisão dentro dos genes da proteína mitocondrial.

Na verdade, ninguém sabe como a biogênese das proteínas mitocondriais poderia ter evoluído. Segundo o biólogo celular Franklin Harold, “a origem da maquinaria para importação de proteínas é mais complicada e está sujeita a muito debate”. [1] Harold também afirma: “A maioria dos genes transferidos continua a apoiar as funções mitocondriais, tendo, de alguma forma, adquirido as sequências de direcionamento que permitem que os seus produtos proteicos sejam reconhecidos por TOM e TIM e importados para a organela”. [2] Dizer que “a origem da maquinaria de importação de proteínas” é um sistema “complicado” que “de alguma forma” evoluiu não é uma explicação científica de como surgiu este sistema bioquímico complexo. Na ausência de uma rota evolutiva plausível para o transporte de proteínas mitocondriais, é prudente ser cético em relação à hipótese do endossimbionte.

Uma Perspectiva do Modelo de Criação Sobre a Origem das Mitocôndrias

Embora os biólogos evolucionistas vejam as semelhanças entre mitocôndrias e α-proteobactérias como evidência para a hipótese do endossimbionte, é possível ver essas semelhanças do ponto de vista do modelo de criação como características de design compartilhadas baseadas em um design arquetípico.

Como salientei anteriormente, os genomas mitocondriais exibem uma lógica bioquímica requintada que sustenta a sua estrutura e função, tornando ainda mais sensato ver estas organelas como obra do Criador. [3] Reforçando esta conclusão está a complexidade irredutível de vários níveis da biogênese mitocondrial de proteínas. Como discuti em The Cell's Design (O Design da Célula), a complexidade irredutível é uma característica marcante de muitos designs humanos e deve ser vista como um indicador de design inteligente.

Notas de Fim

1. Franklin Harold, In Search of Cell History: The Evolution of Life’s Building Blocks (Chicago: University of Chicago Press, 2014), 137.
2. Ibid., 137–38.
3. Veja Fazale Rana, “Genomas mitocondriais: evidências de evolução ou criação?”, Today’s New Reason to Believe (blog), Reasons to Believe, 27 de agosto de 2015, https://sobreasorigens.blogspot.com/2024/05/genomas-mitocondriais-evidencias-de.html; e Fazale Rana, “Por que as mitocôndrias possuem DNA?”, Today’s New Reason to Believe (blog), Reasons to Believe, 25 de abril de 2016, https://sobreasorigens.blogspot.com/2024/05/por-que-as-mitocondrias-possuem-dna.html.

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Traduzido de Complex Protein Biogenesis Hints at Intelligent Design (RTB)

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criacionismo (progressivo) da Terra velha