Estruturas de proteínas revelam ainda mais evidências de design

Ilustração da estrutura de uma proteína Parkin (Imagem de Easy-Peasy, CC BY 4.0)

por Fazale Rana

1º de outubro de 2000

A recente caracterização estrutural de três proteínas, RNA polimerase II, tiorredoxina redutase (de E. coli) e cloroplasto F₁-F₀ ATPase, fornece evidências adicionais interessantes para o Design no nível subcelular. [1-3] Essas três proteínas possuem, como parte de sua composição arquitetônica, componentes que são literalmente peças de máquinas. Essas novas descobertas se somam à crescente lista de motores moleculares (conjuntos de enzimas responsáveis pelo movimento celular) e outros sistemas enzimáticos que são análogos diretos de dispositivos feitos pelo homem. [4-6]

Uma equipe de pesquisadores da Universidade de Stanford recentemente resolveu a estrutura da “espinha dorsal” da RNA polimerase II com resolução de 3,5 Å (Angstrom). [7] A RNA polimerase II é um complexo de 12 subunidades proteicas que sintetiza o RNA mensageiro usando o DNA como molde. O RNA mensageiro produzido dessa forma contém as informações necessárias para direcionar a síntese de proteínas em partículas subcelulares chamadas ribossomos. Por essa razão, a RNA polimerase II desempenha um papel central na expressão genética.

A análise estrutural da RNA polimerase II está em andamento há quase 20 anos. [8]   Isso se deve a fatores como a pequena quantidade dela na célula, bem como sua fragilidade, seu grande tamanho e sua complexidade. O esforço diligente ao longo dos anos, juntamente com os avanços tecnológicos, finalmente permitiu que a equipe da Universidade de Stanford visualizasse a estrutura da RNA polimerase II.

Os resultados deste trabalho valeram a espera. A base molecular para entender a função da RNA polimerase II está agora pronta. Igualmente emocionantes são as implicações teológicas deste trabalho.

A RNA polimerase II tem um caráter notável de máquina. [9] Subunidades da RNA polimerase II formam um canal que abriga o molde de DNA em forma de cadeia. “Mandíbulas” ajudam a segurar o molde de DNA, mantendo-o no lugar durante a síntese de RNA. A cadeia de RNA recém-formada trava no lugar uma braçadeira articulada ao sair do canal da RNA polimerase II. Um poro em forma de funil entrega as pequenas moléculas de subunidade ao canal da RNA polimerase II. Então, as pequenas moléculas de subunidade no canal são adicionadas à extremidade crescente da cadeia de RNA.

Em uma linha similar, a caracterização estrutural em resolução de 3,0 Å revela que a função da tiorredoxina redutase é construída em torno de uma articulação esférica. [10] Esta enzima, isolada da bactéria E. coli, auxilia na transferência de elétrons entre moléculas. Durante o ciclo catalítico, a enzima passa por um rearranjo conformacional que envolve a rotação de 67° de um de seus domínios em torno de uma superfície giratória claramente definida.

Finalmente, uma análise de imagem recente feita por uma equipe da Alemanha e Suíça usando microscopia de força atômica revelou informações estruturais sobre a F₁-F₀ ATPase cloroplasto. Com base neste trabalho, agora podemos adicionar esta enzima à crescente lista de enzimas ATPase que são motores rotativos. [11] Assim como as outras ATPases de motor rotativo, ATPase cloroplasto tem um rotor, estator e turbina.

O reconhecimento recente de que essas três enzimas têm domínios semelhantes aos de máquinas, juntamente com a caracterização estrutural anterior de outras enzimas com partes de máquinas (como F₁-F₀ ATPase, V₁-V₀ ATPase, proteínas flagelares bacterianas e miosina) servem para revitalizar o argumento do Relojoeiro. [12] Popularizado por William Paley no século XVIII, esse argumento afirma que, assim como um relógio requer um relojoeiro, a natureza também requer um Criador.

Esse argumento simples, porém poderoso, foi desafiado por céticos como David Hume, que afirma que a conclusão necessária de um Criador, baseada no raciocínio analógico, só é convincente se houver um alto grau de similaridade entre os objetos que formam a analogia. [13] Os céticos há muito argumentam que a natureza e um relógio são suficientemente diferentes para que a conclusão tirada do argumento do Relojoeiro seja infundada.

A descoberta de enzimas com domínios que são análogos diretos a dispositivos feitos pelo homem aborda essa preocupação, por causa da semelhança impressionante entre as partes de máquina dessas enzimas e os dispositivos feitos pelo homem. Além disso, à medida que a lista de enzimas com partes de máquina cresce, a conclusão da analogia do Relojoeiro se torna ainda mais certa. Especialistas em pensamento indutivo apontarão que quanto mais objetos participam de uma analogia, mais sólida é a conclusão alcançada por meio do raciocínio analógico. [14]

Notas de Fim

1. Patrick Cramer, et al., “Architecture of RNA Polymerase II and Implications for the Transcription Mechanism”, Science 288 (2000): 640-49.
2. Brett W. Lennon et al., “Twists in Catalysis: Alternating Conformations of Escherichia coli Thioredoxin Reductase”, Science 289 (2000): 1190-94.
3. Holger Seelert et al., “Proton-Powered Turbine of a Plant”, Nature 405 (2000): 418-19.
4. Michael Behe, A Caixa Preta de Darwin: O Desafio da Química à Teoria da Evolução (Mackenzie, 1996), 69-72. {Os números de página se referem à edição em inglês.}
5. Hugh Ross, “Small Scale Evidence of Grand-Scale Design”, Facts and Faith 4, n.º 2 (1997): 1.
6. Fazale Rana e Micah Lott, “Hume vs. Paley: These ‘Motors’ Settle the Debate”, Facts for Faith 1, n.º 2 (2000): 34-39.
7. Patrick Cramer et al., 640-49.
8. Joan Weliky Conaway e Ronald C. Conaway, “Light at the End of the Channel”, Science 288 (2000): 632-33.
9. Conaway e Conaway, 632-33.
10. Lennon et al., 1190-94.
11. Holger Seelert et al., 418-19.
12. Rana e Lott, 34-39.
13. Rana e Lott, 34-39.
14. Patrick J. Hurley, A Concise Introduction To Logic, 6 ed. (Belmont, CA: Wadsworth Publishing,1997), 494-96.

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Traduzido de Protein Structures Reveal Even More Evidence for Design (RTB)

Etiquetas:

bioquímica - genética